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<!DOCTYPE html>

<title>Cellulasen</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Cellulasen</h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Cellulasen

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikationen

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.2.1.4">3.2.1.4</a>, <a href="Hydrolase" class="mw-redirect" title="Hydrolase">Hydrolase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Endohydrolyse von 1,4-β-D-glukosidischen Bindungen

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Cellulose, Lichenin, & β-D-Glucane

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" align="center"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=3.2.1.91">3.2.1.91</a>, <a href="Hydrolase" class="mw-redirect" title="Hydrolase">Hydrolase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" align="center">Hydrolyse der 1,4-β-D-glucosidischen Bindungen der Cellulose ausgehend vom nicht reduzierenden Ende der Cellulosekette

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" align="center">Cellulose

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" align="center">Cellobiose

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" align="center"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=3.2.1.21">3.2.1.21</a>, <a href="Hydrolase" class="mw-redirect" title="Hydrolase">Hydrolase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" align="center">Hydrolyse von 1,4-β-D-glukosidischen Bindungen

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" align="center">Cellobiose

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" align="center">beta-D-glucose

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Bakterien, Pilze

</td></tr>

</tbody></table>

Cellulasen – auch selten Zellulasen geschrieben – sind <a href="Enzyme" class="mw-redirect" title="Enzyme">Enzyme</a>, die in der Lage sind, die β-1,4-<a href="Glykosidische_Bindung" class="mw-redirect" title="Glykosidische Bindung">glykosidische Bindung</a> von <a href="Cellulose" title="Cellulose">Cellulose</a> zu spalten, wodurch <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> freigesetzt wird.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Natürliches_Vorkommen">Natürliches Vorkommen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Pflanzen">Pflanzen</h3></div>

Da Pflanzen selbst produzierte Cellulose in ihre Zellwände einbauen, benötigen sie <a href="Endogen" title="Endogen">endogene</a> Cellulasen zum Umbau von Zellwänden, z. B. bei <a href="Wachstum_(Biologie)" title="Wachstum (Biologie)">Wachstumsvorgängen</a>. Bei dem pflanzlichen Cellulasegen handelt es sich um ein sehr altes Gen.<a href="#cite_note-1">[1]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Mikroorganismen">Mikroorganismen</h3></div>

Viele Arten der <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a>, <a href="Pilze" title="Pilze">Pilze</a> (holzabbauende Organismen) und <a href="Flagellaten" title="Flagellaten">Flagellaten</a><a href="#cite_note-2">[2]</a><a href="#cite_note-3">[3]</a> besitzen Cellulasegene und sind daher direkt zum Cellulose-Abbau befähigt. Als <a href="Symbiose" title="Symbiose">Endosymbionten</a> dienen sie vielen <a href="Herbivoren" class="mw-redirect" title="Herbivoren">herbivoren</a> Tieren, welche keine eigenen Cellulasegene besitzen.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Tiere_ohne_endogene_Cellulase">Tiere ohne endogene Cellulase</h3></div>

Die meisten Tiere besitzen keine Cellulasegene und sind beim Celluloseabbau auf <a href="Exogen" title="Exogen">exogene</a> Cellulasen ihrer Endosymbionten angewiesen. Sowohl die <a href="Wiederk%C3%A4uer" title="Wiederkäuer">Wiederkäuer</a> als auch die <a href="Nichtwiederk%C3%A4uer" class="mw-redirect" title="Nichtwiederkäuer">Nichtwiederkäuer</a> nutzen stattdessen die Hilfe von endosymbiotischen Prokaryoten in speziellen Mägen oder Blinddärmen und können nur dadurch den Hauptanteil der Energie in pflanzlicher Nahrung nutzen.

<a href="Wiederk%C3%A4uer" title="Wiederkäuer">Wiederkäuer</a> verdauen einen großen Teil der Cellulose und anderer Polysaccharide im <a href="Pansen" title="Pansen">Pansen</a> mithilfe anaerober Prokaryoten, die die Cellulose zu Fettsäuren umsetzen. Ähnliches gilt für <a href="Pferde" title="Pferde">Pferde</a> und <a href="Wassergefl%C3%BCgel" title="Wassergeflügel">Wassergeflügel</a>, bei denen die Verarbeitung jedoch im <a href="Dickdarm" title="Dickdarm">Dickdarm</a> stattfindet.

Auch der Mensch besitzt keine Verdauungsenzyme für den Abbau von Cellulose. Mit Hilfe <a href="Anaerobie" title="Anaerobie">anaerober</a> Bakterien im ersten Teil des Dickdarms, dem <a href="Blinddarm" title="Blinddarm">Blinddarm</a> und dem aufsteigenden <a href="Colon" title="Colon">Colon</a> wird ein Teil der Cellulose aus der Nahrung zu kurzkettigen <a href="Fetts%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Fettsäure">Fettsäuren</a> abgebaut. Über die Colon<a href="Schleimhaut" title="Schleimhaut">schleimhaut</a> werden sie resorbiert und vom <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">Stoffwechsel</a> verwertet. Cellulose ist somit, neben <a href="Hemicellulose" title="Hemicellulose">Hemicellulosen</a>, <a href="Pektin" class="mw-redirect" title="Pektin">Pektin</a> und <a href="Lignin" title="Lignin">Lignin</a>, ein wichtiger pflanzlicher <a href="Ballaststoff" title="Ballaststoff">Ballaststoff</a> in der menschlichen Nahrung.

Einige terrestrische <a href="Krebse" class="mw-redirect" title="Krebse">Krebse</a> wie die <a href="Isopoda" class="mw-redirect" title="Isopoda">Isopoda</a> können Cellulose mit der Unterstützung endosymbiotischer Bakterien abbauen.<a href="#cite_note-4">[4]</a><a href="#cite_note-5">[5]</a>

Dasselbe gilt für <a href="Insekten" title="Insekten">Insekten</a> wie fast alle <a href="Termiten" title="Termiten">Termiten</a><a href="#cite_note-6">[6]</a><a href="#cite_note-7">[7]</a> oder <a href="Schaben" title="Schaben">Schaben</a>.<a href="#cite_note-8">[8]</a> In 200 untersuchten Termitenspezies wurden mehr als 450 unterschiedliche Endosymbionten identifiziert.<a href="#cite_note-9">[9]</a> Endosymbionten fossilierter Termiten wurden bereits aus der Kreidezeit direkt (in burmesischem Bernstein) nachgewiesen.<a href="#cite_note-10">[10]</a> Die flügellosen Insekten der Insektenklasse <a href="Fischchen" title="Fischchen">Zygentoma</a> (wie z. B. <a href="Silberfischchen" title="Silberfischchen">Silberfischchen</a>) gehören dagegen zu den wenigen Tiergruppen, die körpereigene <a href="Cellulase" class="mw-redirect" title="Cellulase">Cellulasen</a> besitzen, also zum Verdauen von <a href="Cellulose" title="Cellulose">Cellulose</a> nicht auf <a href="Endosymbiont" class="mw-redirect" title="Endosymbiont">Endosymbionten</a> angewiesen sind.

Bei den Pilzkulturen der <a href="Blattschneiderameisen" class="mw-redirect" title="Blattschneiderameisen">Blattschneiderameisen</a> handelt es sich um eine Exosymbiose mit <a href="Egerlingsschirmlinge" title="Egerlingsschirmlinge">Egerlingsschirmlingen</a> (Leucoagaricus gongylophorus).

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Tiere_mit_endogener_Cellulase">Tiere mit endogener Cellulase</h3></div>

Der Ansicht, dass Tieren grundsätzlich Cellulasen fehlen, widersprechen jedoch Berichte über Cellulase-Nachweise. Bei einigen Tieren konnte das Vorkommen endogener Cellulase oder von Cellulasegenen nachgewiesen werden. Dazu gehören wenige Vertreter der

<ul><li><a href="Manteltiere" title="Manteltiere">Manteltiere</a>, zu den <a href="Chordatiere" title="Chordatiere">Chordatieren</a> gehörend, haben einen Mantel aus Cellulose, was einzigartig im Tierreich ist.<a href="#cite_note-roempp-11">[11]</a></li>

<li><a href="Weichtiere" title="Weichtiere">Mollusken</a>, wie

<ul><li>einige Schnecken<a href="#cite_note-roempp-11">[11]</a>: die <a href="Weinbergschnecke" title="Weinbergschnecke">Weinbergschnecke</a><a href="#cite_note-12">[12]</a></li>

<li><a href="Muscheln" title="Muscheln">Muscheln</a>: Corbicula japonica und Lyrodus pedicellatus wurden Cellulase-Gene nachgewiesen<a href="#cite_note-13">[13]</a></li></ul></li>

<li><a href="Krebse" class="mw-redirect" title="Krebse">Krebse</a>: <a href="Cherax_destructor" title="Cherax destructor">Cherax destructor</a><a href="#cite_note-14">[14]</a> und andere<a href="#cite_note-15">[15]</a></li>

<li><a href="Fadenwurm" class="mw-redirect" title="Fadenwurm">Fadenwürmer</a>: Bursaphelenchus xylophilus und der in Käfern lebende Pristionchus pacificus<a href="#cite_note-16">[16]</a></li>

<li><a href="Insekten" title="Insekten">Insekten</a>:

<ul><li><a href="Termiten" title="Termiten">Termitenarten</a> (Reticulitermes speratus und Coptotermes formosanus)<a href="#cite_note-17">[17]</a><a href="#cite_note-18">[18]</a><a href="#cite_note-19">[19]</a><a href="#cite_note-20">[20]</a><a href="#cite_note-21">[21]</a></li>

<li>bei <a href="Sterilisation" title="Sterilisation">steril</a> gehaltenen <a href="Silberfischchen" title="Silberfischchen">Silberfischchen</a> wurde Celluloseabbau nachgewiesen,<a href="#cite_note-22">[22]</a> dieser Nachweis einer endogenen Cellulaseaktivität ist jedoch nicht zweifelsfrei gelungen.</li></ul></li></ul>

Herkunft und Evolution der tierischen Cellulasegene ist uneinheitlich: Für Nematoden wurde ein <a href="Horizontaler_Gentransfer" title="Horizontaler Gentransfer">horizontaler Gentransfer</a>, ausgehend von ihren Endosymbionten, verlautbart.<a href="#cite_note-23">[23]</a><a href="#cite_note-24">[24]</a> Ein Vorkommen eines Cellulasegens beim letzten gemeinsamen Vorfahren der <a href="Bilateria" title="Bilateria">Bilateria</a> wird angenommen, woraus sich <a href="Homologie_(Genetik)" title="Homologie (Genetik)">homologe</a> Cellulasegene dieser Tiergruppe weiterentwickelten (<a href="Vertikaler_Gentransfer" title="Vertikaler Gentransfer">vertikaler Gentransfer</a>).<a href="#cite_note-25">[25]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bestandteile">Bestandteile</h2></div>

Die Gruppe der Cellulasen besteht aus drei verschiedenen Enzymtypen, deren Zusammenwirken eine rationelle Verdauung der riesigen Cellulosemoleküle (3- - 15-tausend verkettete Glucosemoleküle) ermöglicht:

1. Endoglucanasen (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/3.2.1.4">3.2.1.4</a>) spalten Cellulose in größere Abschnitte (sie können als einzige innerhalb der Celluloseketten arbeiten, aber nur innerhalb sogenannter amorpher Bereiche, wo die Cellulosemoleküle ungeordnet zueinander liegen und damit keine kristallinen Bereiche aufbauen). Dadurch erzeugen sie eine größere Anzahl von Kettenenden.

Viele Moleküle des 2. Enzyms, der Exoglucanasen (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/3.2.1.91">3.2.1.91</a>) können an diesen dann gleichzeitig – statt zeitraubend nur von einem Ende her – arbeiten und die Celluloseketten kontinuierlich verkürzen, indem sie immer zwei Zuckermoleküle als Doppelzucker (<a href="Disaccharid" class="mw-redirect" title="Disaccharid">Disaccharid</a>) <a href="Cellobiose" title="Cellobiose">Cellobiose</a> abtrennen.

Die Moleküle des 3. Enzyms Cellobiase oder β-Glucosidase (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/3.2.1.21">3.2.1.21</a>) können dadurch wieder gleichzeitig arbeiten und als Abschluss des Zerlegungsprozesses schließlich die β-glycosidische Verbindung zwischen den beiden Glucose-Molekülen der Cellobiose <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolysieren</a> und damit die Glucose für weitere Stoffwechselprozesse (z. B. den Transport ins Blut bei der Verdauung) endgültig bereitstellen.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung_und_Gewinnung">Verwendung und Gewinnung</h2></div>

Cellulasen haben mehrere kommerzielle Anwendungen in der Nahrungsmittel-, Waschmittel- und Textilindustrie. Zu diesem Zweck werden sie aus <a href="Kultur" title="Kultur">Kulturen</a> (<a href="Submersfermentation" title="Submersfermentation">Submersfermentation</a>) von <a href="Schimmelpilze" title="Schimmelpilze">Schimmelpilzen</a> der Gattung <a href="Trichoderma" title="Trichoderma">Trichoderma</a>, insbesondere <a href="Trichoderma_reesei" title="Trichoderma reesei">T. reesei</a>, isoliert. Diese kommen im Erdboden vor und gehören den <a href="Schlauchpilze" title="Schlauchpilze">Schlauchpilzen</a> (Ascomycota) an.

In vielen <a href="Waschmittel#Inhaltsstoffe" title="Waschmittel">Waschmitteln</a> sind Cellulasen enthalten. In der Textilindustrie werden sie eingesetzt, um v. a. Jeansartikeln den beliebten „Used-Look“ zu geben. In der Verarbeitung von <a href="Kaffee" title="Kaffee">Kaffee</a> werden sie zur Auflösung der Cellulose in den Bohnen während des Trocknungsvorganges verwendet. Des Weiteren werden Cellulasen für die Behandlung von Magen- oder Darmverschlüssen durch unverdautes Pflanzenmaterial (<a href="Bezoar" title="Bezoar">Phytobezoaren</a>) und bei der <a href="Protoplastenisolierung" title="Protoplastenisolierung">Protoplastenisolierung</a> aus Pflanzengeweben benutzt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>F. S. Chapin, P. A. Matson, H. A. Mooney: Principles of Terrestrial Ecosystem Ecology. Springer-Verlag, New York 2002, ISBN 0-387-95443-0.</li>

<li>The Merck Manual of Diagnosis and Therapy. Chapter 24</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Angus Davison, Mark Blaxter: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://mbe.oxfordjournals.org/content/22/5/1273.short">Ancient origin of glycosyl hydrolase family 9 cellulase genes.</a> In: Molecular Biology and Evolution. Band 22, Nr. 5, 2005, S. 1273–1284.

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<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> William Trager: The cultivation of a cellulose-digesting flagellate, Trichomonas termopsidis, and of certain other termite protozoa. In: The Biological Bulletin. Band 66, Nr. 2, 1934, S. 182–190.

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> Michael A. Yamin: Cellulose metabolism by the flagellate Trichonympha from a termite is independent of endosymbiotic bacteria. In: Science. Band 211, Nr. 4477, 1981, S. 58–59.

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> M. Zimmer u. a.: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://link.springer.com/article/10.1007/s00227-002-0800-2">Cellulose digestion and phenol oxidation in coastal isopods (Crustacea: Isopoda).</a> In: Marine Biology. Band 140, Nr. 6, 2002, S. 1207–1213, <a href="https://doi.org/10.1007/s00227-002-0800-2" class="extiw external" title="doi:10.1007/s00227-002-0800-2">doi:10.1007/s00227-002-0800-2</a>.

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> Martin Zimmer, Werner Topp: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://link.springer.com/article/10.1023/A:1021235001949">Microorganisms and cellulose digestion in the gut of the woodlouse Porcellio scaber.</a> In: <a href="Journal_of_Chemical_Ecology" title="Journal of Chemical Ecology">Journal of Chemical Ecology</a>. Band 24, Nr. 8, 1998, S. 1397–1408, <a href="https://doi.org/10.1023/A:1021235001949" class="extiw external" title="doi:10.1023/A:1021235001949">doi:10.1023/A:1021235001949</a>.

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> Moriya Ohkuma: Symbioses of flagellates and prokaryotes in the gut of lower termites. In: Trends in Microbiology. Band 16, Nr. 7 2008, S. 345–362. <a href="https://doi.org/10.1016/j.tim.2008.04.004" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.tim.2008.04.004">doi:10.1016/j.tim.2008.04.004</a>

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> Andreas Brune, Ulrich Stingl: Procaryotic symbionts of termite gut flagellates: Phylogenetic and metabolic implications of a tripartite symbiosis. In: Jörg Overmann (Hrsg.): Progress in Molecular and Subcellular Biology. Band 41, Springer Verlag, 2005, ISBN 3-540-28210-6.

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> Michael Slaytor: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/030504919290194V">Cellulose digestion in termites and cockroaches: what role do symbionts play?</a>. In: Comparative Biochemistry and Physiology. Part B: Comparative Biochemistry. Band 103, Nr. 4, 1992, S. 775–784, <a href="https://doi.org/10.1016/0305-0491(92)90194-V" class="extiw external" title="doi:10.1016/0305-0491(92)90194-V">doi:10.1016/0305-0491(92)90194-V</a>.

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> Michael A. Yamin: Flagellates of the orders Trichomonadida Kirby, Oxymonadida Grasse, and Hypermastigida Grassi & Foa reported from lower termites (Isoptera families Mastotermitidae, Kalotermitidae, Hodotermitidae, Termopsidae, Rhinotermitidae, and Serritermitidae) and from the wood-feeding roach Cryptocercus (Dictyoptera: Cryptocercidae). In: Sociobiology. Band 4, 1979, S. 113–117.

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> George O Poinar Jr: Description of an early cretaceous termite (Isoptera: Kalotermitidae) and its associated intestinal protozoa, with comments on their co-evolution. In: Parasites & Vectors. Band 2, 2009, S. 12, <a href="https://doi.org/10.1186/1756-3305-2-12" class="extiw external" title="doi:10.1186/1756-3305-2-12">doi:10.1186/1756-3305-2-12</a> open access

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<li id="cite_note-roempp-11">↑ <a href="#cite_ref-roempp_11-0">a</a> <a href="#cite_ref-roempp_11-1">b</a> Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://roempp.thieme.de/lexicon/RD-03-00833">Cellulose</a>. In: <a href="R%C3%B6mpp_Online" class="mw-redirect" title="Römpp Online">Römpp Online</a>. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 9. August 2013.

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<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> Fay L. Myers, D. H. Northcote: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.biochemj.org/bj/071/0749/0710749.pdf">Partial Purification and some Properties of a Cellulase from Helix pomatia.</a> (PDF; 1,3 MB). Department of Biochemistry, University of Cambridge, 23. Juli 1958.

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<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=3.2.1.4">EC 3.2.1.4 - cellulase</a>. bei: <a href="BRENDA" title="BRENDA">BRENDA</a>. Abgerufen am 9. August 2013.

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<li id="cite_note-15"><a href="#cite_ref-15">↑</a> Allison C. Crawford, Neil R. Richardson, Peter B. Mather: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-2109.2005.01259.x/full">A comparative study of cellulase and xylanase activity in freshwater crayfish and marine prawns.</a> In: Aquaculture Research. Band 36, Nr. 6, 2005, S. 586–592.

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<li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.g-o.de/wissen-aktuell-8854-2008-09-22.html">Käfer-Parasit mit ungewöhnlichen Genen: Genom des Fadenwurms Pristionchus pacificus entschlüsselt.</a> g-o.de, 22. September 2008, abgerufen am 1. Juli 2012.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ACellulasen&rft.title=K%C3%A4fer-Parasit+mit+ungew%C3%B6hnlichen+Genen%3A+Genom+des+Fadenwurms+Pristionchus+pacificus+entschl%C3%BCsselt&rft.description=K%C3%A4fer-Parasit+mit+ungew%C3%B6hnlichen+Genen%3A+Genom+des+Fadenwurms+Pristionchus+pacificus+entschl%C3%BCsselt&rft.identifier=http%3A%2F%2Fwww.g-o.de%2Fwissen-aktuell-8854-2008-09-22.html&rft.publisher=g-o.de&rft.date=2008-09-22">

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<li id="cite_note-21"><a href="#cite_ref-21">↑</a> Hirofumi Watanabe u. a.: A cellulase gene of termite origin. In: Nature. Band 394, Nr. 6691, 1998, S. 330–331.

</li>

<li id="cite_note-22"><a href="#cite_ref-22">↑</a> Gerhard Heldmaier, Gerhard Neuweiler: <cite style="font-style:italic">Vegetative Physiologie</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Vergleichende Tierphysiologie</cite>. Band 2. Springer, 2004, ISBN 3-540-00067-4, S. 327 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=pgbTPu7e5YMC&pg=PA327&q=termiten+cellulasen#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Cellulasen&rft.atitle=Vegetative+Physiologie&rft.au=Gerhard+Heldmaier%2C+Gerhard+Neuweiler&rft.btitle=Vergleichende+Tierphysiologie&rft.date=2004&rft.genre=book&rft.isbn=3540000674&rft.pages=327&rft.pub=Springer&rft.volume=Band+2" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-23"><a href="#cite_ref-23">↑</a> John T. Jones, Cleber Furlanetto, Taisei Kikuchi: <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20130921130523/http://www.ingentaconnect.com/content/brill/nemy/2005/00000007/00000005/art00001">Horizontal gene transfer from bacteria and fungi as a driving force in the evolution of plant parasitism in nematodes</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 21. September 2013 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>). In: Nematology. Band 7, Nr. 5, 2005, S. 641–646.

</li>

<li id="cite_note-24"><a href="#cite_ref-24">↑</a> Werner E. Mayer u. a.: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.biomedcentral.com/1471-2148/11/13/">Horizontal gene transfer of microbial cellulases into nematode genomes is associated with functional assimilation and gene turnover.</a> In: BMC Evolutionary Biology. Band 11, Nr. 1, 2011, S. 13.

</li>

<li id="cite_note-25"><a href="#cite_ref-25">↑</a> Nathan Lo, Hirofumi Watanabe, Masahiro Sugimura: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://rspb.royalsocietypublishing.org/content/270/Suppl_1/S69.short">Evidence for the presence of a cellulase gene in the last common ancestor of bilaterian animals.</a> In: Proceedings of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences. 270, Suppl 1 2003, s. S69–S72.

</li>

</ol></div></div><div><div class="zim-footer">

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